NMR of Membrane and Protein Assemblies
La clausine est un peptide antimicrobien de la famille des lantibiotiques produit par Bacillus Clausii. Cette bactériocine bloque la division cellulaire d’autres bactéries gram+ en interagissant spécifiqueent avec les lipides bactoprénols impliqués danx la formation de leur paroi. Nous avons produt, purifié et caractérisé la structure et le mode d’action de la clausine sur des modèles membranaires en présence ou non des cibles. La RMN du liquide a permis de déterminer la structure 3D et le site de liaison du peptide aux bactoprénols. La RMN du solide, l’ellipsométrie et l’épi-fluorescence, ont montré l’insertion et la ségrégation des complexes clausine-bactophénols. Nous avons aussi caractérisé la structure du peptide Leap2 par RMN du liquide, produite, purifié et étudié par RMN du solide l’effet lytique du lipopeptide nommée la surfactine.
Equipe «NMR of Membranes and Protein Assemblies»
Resp. de l’équipe : Antoine LOQUET
Correspondant GDR : Benoît ODEART, b.odeart@cbmn.u-bordeaux.fr
Adresse complète
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16 Allee Geoffroy Saint-Hilaire, 33607 Pessac |
Code unité
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UMR5248 |
Tutelle(s)
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UB-CNRS-Bordeaux INP |
Adresse internet du laboratoire ou institut
http://www.cbmn.u-bordeaux.fr/27-chimie-biophysique-biophysique-des-assemblages-membranaires.html
Membrane interacting peptides: from killers to helpers
Structure-activity relationship of human liver-expressed antimicrobial peptide 2
Specific interactions of clausin, a new lantibiotic, with lipid precursors of the bacterial cell wall
Aggregation of cateslytin beta-sheets on negatively charged lipids promotes rigid membrane domains. A new mode of action for antimicrobial peptides?
Variability in secondary structure of the antimicrobial peptide Cateslytin in powder, solution, DPC micelles and at the air-water interface.
RMN, structure-fonction, interaction peptide-lipide
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