Molécules de défense et de communication dans les écosystèmes microbiens, MDCEM

Les aspects moléculaires des processus adaptatifs et des mécanismes de compétition des bactéries dans des écosystèmes sélectionnés (écosystème intestinal, environnements extrêmes) sont étudiés dans l’équipe. Les stratégies de compétition des bactéries mettent en jeu la sécrétion de peptides antimicrobiens (PAMs) de structures variées, modifiées ou non post-traductionnellement (ribosomally synthesized and posttraductionally modified peptides, RiPPS), qui exercent des activités antimicrobiennes puissantes et souvent très ciblées (spectres d’activité étroits). Dans l’équipe nous isolons et caractérisons ces PAMs (bactériocines, microcines) et les mécanismes moléculaires mis en jeu dans l’interaction entre des microorganismes et leur environnement, biotique ou abiotique. Nous décryptons leurs mécanismes d’action sur les bactéries sensibles (mécanismes de reconnaissance, interaction avec leurs cibles intracellulaires) et leurs impacts sur leur environnement (microbiote, écosystèmes ouverts). En parallèle, nous étudions leurs systèmes de biosynthèse par les bactéries productrices (étapes de biosynthèse et leur ordre; caractérisation des enzymes de modification post-traductionnelles et de leurs rôles). Les peptides plus particulièrement étudiés sont les microcines sécrétées par les entérobactéries et les peptides lasso des actinomycètes (peptides sidérophores, peptides lasso). Les peptides lasso (topologie entrelacée où une queue peptidique est insérée et piégée dans un cycle macrolactame généré par les 7 à 9 acides aminés N- terminaux) forment des structures compactes. Leurs propriétés biologiques et la très grande stabilité de leur topologie en lasso leur confèrent un fort attrait biotechnologique. Les enjeux se situent tant au niveau des enzymes de modifications post-traductionnelles et des mécanismes de maturation que des mécanismes d’action, des relations structure/activité et de la bioingénierie. Des développements sont engagés sur le rôle de ces peptides comme nouveaux antimicrobiens, ou comme substituts aux antibiotiques (rôle dans le microbiote intestinal), ou leur activité comme peptides auto-inducteurs.

Equipe «Molécules de défense et de communication dans les écosystèmes microbiens, MDCEM»

Resp. de l’équipe : Yanyan LI

Correspondant GDR : Sylvie REBUFFAT, sylvie.rebuffat@mnhn.fr

Adresse complète

Muséum national d’Histoire naturelle

CP 54, 57 rue Cuvier

75005 Paris

Code unité

UMR 7245

Tutelle(s)

MNHN; CNRS-INEE

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://mcam.mnhn.fr/fr/mdcem-molecules-de-defense-et-de-communication-dans-les-ecosystemes-microbiens-339

Azetidine-containing alkaloids produced by a quorum-sensing regulated nonribosomal peptide synthetase pathway in Pseudomonas aeruginosa.

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Evidence of cis/trans-isomerization at Pro7/Pro16 in the lasso peptide microcin J25

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Structural signatures of the class III lasso peptide BI-32169 and the branched-cyclic topoisomers using trapped ion mobility spectrometry – mass spectrometry and tandem mass spectrometry

Jeanne Dit Fouque K., Bisram V., Hegemann J. D., Zirah S., Rebuffat S., Fernandez-Lima F. Structural signatures of the class III lasso peptide BI-32169 and the branched-cyclic topoisomers using trapped ion mobility spectrometry – mass spectrometry and tandem mass spectrometry. Anal Bioanal Chem, 2019, doi: 10.1007/s00216-019-01613-8.

Haloarcula sebkha sp. nov., an extremely halophilic archaeon from algerian hypersaline environment

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β,γ-diamino acids as building blocks for new analogues of Gramicidin S: Synthesis and biological activity

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Conformational dynamics of the antibacterial peptide ABC transporter McjD by single-molecule Förster-resonance energy transfer

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Fate and biological activity of the antimicrobial lasso peptide microcin J25 under gastrointestinal tract conditions

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Synthesis, antimicrobial activity and conformational analysis of the class IIa bacteriocin pediocin PA-1 and analogs thereof

Bédard F., Hammami R., Zirah S., Rebuffat S., Fliss I., Biron E. Synthesis, antimicrobial activity and conformational analysis of the class IIa bacteriocin pediocin PA-1 and analogs thereof. Sci Rep, 2018, 8, 9029. doi: 10.1038/s41598-018-27225-3.

An orthogonal system for heterologous expression of actinobacterial lasso peptides in Streptomyces hosts

Mevaere J., Goulard C., Schneider O., Sekurova ON., Ma H., Zirah S., Rebuffat S., Zotchey SB., Li Y. An orthogonal system for heterologous expression of actinobacterial lasso peptides in Streptomyces hosts. Sci Rep, 2018, 8, 8232. doi: 10.1038/s41598-018-26620-0.

Structural basis for natural product selection and export by bacterial ABC transporters

Romano M., Fusco G., Choudhury H.G., Mehmood S., Robinson C.V., Zirah S., Hegemann J. D., Lescop E., Marahiel M. A., Rebuffat S., De Simone A., Beis K. Structural basis for natural product selection and export by bacterial ABC transporters. ACS Chem Biol, 2018, 13, 1598-1609 ; doi: 10.1021/acschembio.8b00226.

Metal ions induced secondary structure rearrangements: mechanically interlocked vs unthreaded-cyclic topoisomers

Jeanne Dit Fouque K., Moreno J., Hegemann J. D., Zirah S., Rebuffat S., Fernandez-Lima F. Metal ions induced secondary structure rearrangements: mechanically interlocked vs unthreaded-cyclic topoisomers. Analyst, 2018, 143, 2323-2333. doi: 10.1039/c8an00138c.

Identification of lasso peptide topologies using native nESI-trapped ion mobility spectrometry – mass spectrometry

Jeanne Dit Fouque K., Moreno J., Hegemann J. D., Zirah S., Rebuffat S, Fernandez-Lima F. Identification of lasso peptide topologies using native nESI-trapped ion mobility spectrometry – mass spectrometry. Anal Chem, 2018, 90, 5139-5146. doi: 10.1021/acs.analchem.7b05230.

General rules of fragmentation evidencing lasso structures in CID and ETD

Jeanne Dit Fouque K., Lavanant H., Zirah S., Hegeman J. D., Fage C. D., Marahiel M. A., Rebuffat S., Afonso C. General rules of fragmentation evidencing lasso structures in CID and ETD. Analyst, 2018, 143, 1157-1170. doi: 10.1039/c7an02052j10.1002/cbic.201600306.

Initial molecular recognition steps of Mcja precursor during microcin J25 lasso peptide maturation

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Microcins and other bacteriocins: bridging the gaps between killing stategies, ecology and applications. In The Bacteriocins: Current knowledge and future prospects

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Antimicrobial peptides and proteins in the face of extremes: Lessons from archaeocins

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Ion mobility-mass spectrometry of lasso peptides: signature of a rotaxane topology

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Characterization of sviceucin from Streptomyces provides insight into enzyme exchangeability and disulfide bond formation in lasso peptides

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Lasso peptides:Bacterial strategies to make and maintain bioactive entangled scaffolds, SpringerBriefs in Microbiology

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Electron detachment/photodetachment dissociation of lasso peptides

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Structure of an antibacterial peptide ATP-binding cassette transporter in a novel outward occluded state

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Characterization of leucocin B-KM432Bz from Leuconostoc mesenteroides isolated from boza, and comparison of its efficiency to pediocin PA-1

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Prompt and slow electron detachment dissociation / photodetachment dissociation of a 21-mer peptide

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Ribosomally synthesized and post- translationally modified peptide natural products: overview and recommendations for a universal nomenclature

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Determination of peptide topology through time-resolved double-resonance under electron capture dissociation conditions

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Dissecting the maturation steps of the lasso peptide microcin J25 in vitro

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Siderophore microcins form the first family of structure-related antimicrobial peptides from Enterobacteriaceae: isolation and characterization of microcins M and H47

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Two enzymes catalyze the maturation of a lasso peptide in Escherichia coli

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Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria

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Siderophore-peptides, a new class of posttranslationally modified antibacterial peptides with high activity. Microcin E492 carries a mime of catechol-type siderophores

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biochimie structurale; biologie moléculaire, enzymologie, chimie bioorganique, microbiologie, génomique, spectrométrie de masse, RMN, métabolomique, peptidomique, imagerie in situ.

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