Microbiologie Moléculaire des Actinomycètes

Notre équipe s’intéresse à la biosynthèse de métabolites spécialisés chez les Actinobactéries et principalement chez les Streptomyces. Ce métabolisme regroupe l’ensemble des réactions chimiques conduisant à la synthèse de petites molécules de structures souvent complexes et extrêmement variées (dont les peptides antimicrobiens) chez les micro-organismes et les plantes.

1. Etude du métabolisme spécialisé, de son rôle et de sa régulation à l’échelle d’un organisme: L’objectif est ici d’étudier le métabolome spécialisé global d’une espèce donnée (Streptomyces ambofaciens), et d’espèces phylogénétiquement proches. Nous avons ainsi développé une nouvelle méthode d’exploration des génomes basée sur la recherche d’îlots génomiques. Nous nous intéressons également à la régulation du métabolisme spécialisé à différents niveaux, y compris au niveau du remodelage de la chromatine bactérienne.

2. Etude des voies de biosynthèse des cyclodipeptides. Nous nous intéressons aux métabolites cyclodipeptidiques, dont certains possèdent une activité antibactérienne et à leurs voies de biosynthèse. Nous étudions principalement les cyclodipeptides synthétisés par des synthases de cyclodipeptides (CDPS).

3. Etude et biologie de synthèse des peptides non ribosomiques: famille des pyrrolamides. Nous avons caractérisé les premières voies de biosynthèse des pyrrolamides (congocidine, distamycine), des métabolites synthétisés par des synthétases de peptides non-ribosomiques et possédant des propriétés antibactériennes. Nous développons actuellement des approches de biologie de synthèse pour synthétiser des analogues de pyrrolamides.

Equipe « Microbiologie Moléculaire des Actinomycètes» 

Resp. de l’équipe : Jean-Luc PERNODET

Correspondant GDR : Sylvie LAUTRU, sylvie.lautru@i2bc.paris-saclay.fr

Adresse complète

 

Bâtiment 21

Avenue de la Terrasse

91190 GIF-SUR-YVETTE

Code unité

UMR9198

Tutelle(s)

CEA/CNRS/Université Paris Sud

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://www.i2bc.paris-saclay.fr/

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Characterization of sviceucin from Streptomyces provides insight into enzyme exchangeability and disulfide bond formation in lasso peptides. Li Y, Ducasse R, Zirah S, Blond A, Goulard C, Lescop E, Giraud C, Hartke A, Guittet E, Pernodet JL, Rebuffat S. ACS Chemical Biology (2015) 10:2641-2649. doi: 10.1021/acschembio.5b00584

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Analysis of 51 cyclodipeptide synthases reveals the basis for substrate specificity. Jacques IB, Moutiez M, Witwinowski J, Darbon E, Martel C, Seguin J, Favry E, Thai R, Lecoq A, Dubois S, Pernodet JL, Gondry M, Belin P. Nat Chem Biol. (2015) 11:721-7. doi: 10.1038/nchembio.1868.

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Génétique bactérienne, biologie moléculaire, génomique, chimie analytique.

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