Mécanismes protéolytiques dans l’inflammation
Par rapport à ce contexte général, nous sommes particulièrement intéressées par l’analyse des mécanismes de régulation des propriétés antimicrobiennes de protéines de l’immunité innée par les protéases.
Nous avons développé des travaux collaboratifs avec l’UMR 1282 INRA-Université de Tours, Infectiologie et Santé publique, Equipe « Pathogénie de la Colibacillose aviaire » (Centre INRA Val de Loire) et l’Inserm UMR 1069 (Nutrition, Croissance, Cancer) de l’Université François Rabelais. Nous bénéficions également d’un contrat « Programme Initiative Académique – Région Centre-Val de Loire » (2017-2019): INTEGRITY / Intégrité de la barrière intestinale et infections opportunistes (Coordination: R. Guabiraba, INRA UMR 1282). Nous avons également collaboré avec l’équipe « Défenses de l’oeuf, Valorisation, Evolution » (Centre INRA Val de Loire) dans le cadre du projet MUSE (Medicinal Use of Eggs) visant à explorer les activités anti invasives potentielles de peptides issues de protéines de l’oeuf.
Equipe « Mécanismes protéolytiques dans l’inflammation»
Resp. de l’équipe : Gilles LALMANACH, gilles.lalmanach@univ-tours.fr
Correspondant GDR : Sophie IOCHMANN, sophie.iochmann@univ-tours.fr
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Université François Rabelais Faculté de Médecine 10 Boulevard Tonnellé, 37032 Tours cedex – France |
Code unité
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INSERM UMR 1100 |
Tutelle(s)
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Université François Rabelais / INSERM |
Adresse internet du laboratoire ou institut
Kininogens: more than cysteine protease inhibitors and kinin precursors
Human cysteine cathepsins are not reliable markers of infection by Pseudomonas aeruginosa in cystic fibrosis
Specific cleavage of the lung surfactant protein A by human cathepsin S may impair its antibacterial properties
The antimicrobial peptide LL-37 is both a substrate of cathepsins S and K and a selective inhibitor of cathepsin L.
Antimicrobial proteins and peptides in human lung diseases: a friend and foe partnership with host proteases.
The unusual resistance of avian defensin AvBD7 to proteolytic enzymes preserves its antibacterial activity
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