MassOmics – Plateforme BioPark d’Archamps

L’Association Plateforme BioPark d’Archamps (PBA) est une plate-forme de prestation scientifique spécialisée en analyse par spectrométrie de masse de macromolécules biologiques (protéines, peptides, lipides…), fondée en partenariat avec l’Université Grenoble-Alpes. Les principaux axes thématiques des projets hébergés par notre laboratoire concernent les infections microbiologiques, immunité & cancer, et toxicologie & environnement.

Plus précisément, depuis fin 2013, PBA développe un projet européen sur la santé des abeilles, avec un focus sur la détection et le suivi des peptides de l’immunité présents dans l’hémolymphe des abeilles (financement FranceAgrimer-FEAGA). D’autres projets démarrés depuis concernent le transfert de virus de plantes par le puceron (ANR, BMGF), les pathologies transmises par les tiques, et la recherche de biomolécules issues de venins comme les venins de scorpions. Nos actions de recherche & développement portent également sur l’optimisation de peptides dits « peptides antimicrobiens ou PAMs» issus du monde animal afin d’en faire des candidats thérapeutiques dans la lutte à la résistance aux antibiotiques conventionnels. Un des modèles pour ces études est la Big Défensine d’huitre Cg Def.

En 2016, nous avons ajouté à nos sujets de recherche et de développement une nouvelle thématique, le transfert trans-générationnel d’immunité (TTGI) qui a été décrit chez quelques modèles d’invertébrés. Pour cela deux modèles biologiques différents sont étudiés, le ver de farine Tenebrio molitor, insecte reconnu à l’international pour cette thématique et un crustacé terrestre qui a la particularité d’être un marsupial, l’isopode Armadillidium vulgare. Un autre projet concerne l’étude des PAMs du mucus du poisson papillon, impliqués dans la résistance aux ectoparasites. Le suivi des PAMs produits par ces animaux est un point central de nos projets.

Equipe Plateforme BioPark d’Archamps

Resp. de l’équipe : Philippe BULET

Correspondant GDR : Sébastien VOISIN, sebastien.voisin@biopark-archamps.org

Adresse complète

Plateforme BioPark d’Archamps

Bâtiment Le Forum 1

260 Avenue Marie Curie

Archamps Technopole

F-74166 Saint Julien en Genevois Cedex, France

Code unité

Tutelle(s)

Adresse internet du laboratoire ou institut

biopark-archamps.org

Spermaurin, an La1-like peptide from the venom of the scorpion Scorpio maurus palmatus, improves sperm motility and fertilization in different mammalian species

Martinez G, Hograindleur JP, Voisin S, Roland Abi Nahed R, Abd El Aziz TM, Escoffier J, Bessonnat J, Fovet C-M, De Waard M, Hennebicq S, Aucagne V, Ray PF, Schmitt E, Bulet P and Arnoult C. Spermaurin, an La1-like peptide from the venom of the scorpion Scorpio maurus palmatus, improves sperm motility and fertilization in different mammalian species. Mol. Hum. Reprod. 23 (2017) 116-131. doi:10.1093/molehr/gaw075

Insect endosymbiont proliferation is limited by lipid availability

Herren JK, Paredes JC, Schüpfer F, Arafah K, Bulet P, Lemaitre B. Insect endosymbiont proliferation is limited by lipid availability. Elife. 2014 Jul 15;3:e02964, pp 1-20, doi: 10.7554/eLife.02964

Big defensins, a diverse family of antimicrobial peptides that follows different patterns of expression in hemocytes of the oyster Crassostrea gigas

Rosa RD, Adrien Santini A, Julie Fievet J, Bulet P, Destoumieux-Garzón D and Bachère E, 2011. Big defensins, a diverse family of antimicrobial peptides that follows different patterns of expression in hemocytes of the oyster Crassostrea gigas. PLoS One. 2011;6(9):e25594. Epub 2011 Sep 28. doi: 10.1371/journal.pone.0025594

Isolation and characterization of two Lys49 PLA2s with heparin neutralizing properties from Bothrops moojeni snake venom

Perchuc AM, Menin L, Favreau P, Bühler B, Bulet P, Schöni R, Wilmer M, Ernst B, Stöcklin R, 2010. Isolation and characterization of two Lys49 PLA2s with heparin neutralizing properties from Bothrops moojeni snake venom. Toxicon 55(6), 1080-92

Structural identification by mass spectrometry of a novel antimicrobial peptide from the venom of the solitary bee Osmia rufa (Hymenoptera: Megachilidae)

Stöcklin R, Favreau P, Thai R, Plflugfelder J, Bulet P, Mebs D, 2010. Structural identification by mass spectrometry of a novel antimicrobial peptide from the venom of the solitary bee Osmia rufa (Hymenoptera: Megachilidae). Toxicon, 55(1), 20-7

Spodoptera frugiperda X-Tox protein, an immune related defensin rosary, has lost the function of ancestral defensins

Destoumieux-Garzon D, Brehelin M, Bulet P, Boublik Y, Girard PA, Baghdiguian S, Zumbihl R, Escoubas JM, 2009 Spodoptera frugiperda X-Tox protein, an immune related defensin rosary, has lost the function of ancestral defensins. PLosOne, 4(8), e6795. doi: 10.1371/journal.pone.0006795

Gomesin: A powerful antimicrobial peptide isolated from the Brazilian tarantula spider Acanthoscurria gomesiana

Miranda A, Miranda MT, Jouvensal L, Vovelle F, Bulet P & Daffre S, 2009. Gomesin: A powerful antimicrobial peptide isolated from the Brazilian tarantula spider Acanthoscurria gomesiana. In Animal Toxins, Editor Maria Elena de Lima, 230-48

Oyster hemocytes express a proline-rich peptide displaying synergistic antimicrobial activity with a defensin

Gueguen Y, Bernard R, Julie F, Paulina S, Destoumieux-Garzon D, Vanderbulcke F, Bulet P, Bachère, E, 2008. Oyster hemocytes express a proline-rich peptide displaying synergistic antimicrobial activity with a defensin. Mol. Immunol. 46(4), 516-522

Strategies for the discovery, isolation, and characterization of natural bioactive peptides from the immune system of invertebrates

Bulet P, 2008. Strategies for the discovery, isolation, and characterization of natural bioactive peptides from the immune system of invertebrates. Methods Mol. Biol., 494, 9-29. doi: 10.1007/978-1-59745-419-3_2

Bioactive Natural Peptides in Studies in Natural Products Chemistry

Daffre S, Bulet P, Spisni A, Ehret-Sabatier L, Rodrigues EG & Travassos LR, 2008. Bioactive Natural Peptides in Studies in Natural Products Chemistry, vol.35, Atta-ur-Rahman editor. 597-691

The venom of the snake genus Atheris contains a new class of peptides with clusters of histidine and glycine residues

Favreau P, Cheneval O, Menin L, Michalet S, Gaertner H, Principaud F, Thai R, Ménez A, Bulet P, Stöcklin R, 2007. The venom of the snake genus Atheris contains a new class of peptides with clusters of histidine and glycine residues. Rapid. Commun. Mass Spectrom., 21(3), 406-12

Biological and structural characterization of new linear gomesin analogues with improved therapeutic indices, Biopolymers

Fazio MA, Jouvensal L, Vovelle F, Bulet P, Miranda MT, Daffre S, Miranda A, 2007. Biological and structural characterization of new linear gomesin analogues with improved therapeutic indices, Biopolymers, 88(3), 386-400

Solution structures of stomoxyn and spinigerin, two insect antimicrobial peptides with an alpha-helical conformation

Landon C, Meudal H, Boulanger N, Bulet P & Vovelle F, 2006. Solution structures of stomoxyn and spinigerin, two insect antimicrobial peptides with an alpha-helical conformation. Biopolymers, 81, 92-103

Characterization of a defensin from the oyster Crassostrea gigas: Recombinant production, folding, solution structure, antimicrobial activities and gene expression

Gueguen Y, Herpin A, Aumelas A, Garnier J, Fievet J, Escoubas JM, Bulet P, Gonzalez M, Lelong C, Favrel P & Bachere E. 2006. Characterization of a defensin from the oyster Crassostrea gigas: Recombinant production, folding, solution structure, antimicrobial activities and gene expression. J. Biol. Chem., 281, 313-23

Ixodidin, a novel antimicrobial peptide from the hemocytes of the cattle tick Boophilus microplus with inhibitory activity against serine proteinases

Fogaca AC, Almeida IC, Eberlin MN, Tanaka AS, Bulet P & Daffre S, 2006. Ixodidin, a novel antimicrobial peptide from the hemocytes of the cattle tick Boophilus microplus with inhibitory activity against serine proteinases. Peptides, 27, 667-74

Structure-activity relationship studies of gomesin: importance of the disulfide bridges for conformation, bioactivities and serum stability

Fazio MA, Oliveira Jr VX, Bulet P, Miranda MT, Daffre S & Miranda A, 2006. Structure-activity relationship studies of gomesin: importance of the disulfide bridges for conformation, bioactivities and serum stability. Biopolymers 84, 205-18

PenBase, the shrimp antimicrobial peptide penaeidin database: Sequence-based classification and recommended nomenclature

Gueguen Y, Garnier J, Robert L, Lefranc MP, Mougenot I, de Lorgeril J, Janech M, Gross PS, Warr GW, Cuthbertson B, Barracco MA, Bulet P, Aumelas A, Yang Y, Bo D, Xiang J, Tassanakajon A, Piquemal D & Bachere E, 2006. PenBase, the shrimp antimicrobial peptide penaeidin database: Sequence-based classification and recommended nomenclature. Dev. Comp. Immunol., 30, 283-8

Antimicrobial peptides in the interactions between insects and flagellate parasites

Boulanger N, Bulet P & Lowenberger C, 2006. Antimicrobial peptides in the interactions between insects and flagellate parasites. Trends in Parasitology, 22(6), 262-8

Antimicrobial peptides in Drosophila: structures, activities and gene regulation

Imler JL & Bulet P, 2005. Antimicrobial peptides in Drosophila: structures, activities and gene regulation. Chem. Immunol. Allergy, 86, 1-21

Insect antimicrobial peptides: structures, properties and gene regulation

Bulet P & Stöcklin R, 2005. Insect antimicrobial peptides: structures, properties and gene regulation. Protein Pept. Lett., 12, 3-11

Anti-microbial peptides: from invertebrates to vertebrates

Bulet P, Stöcklin R & Menin L, 2004. Anti-microbial peptides: from invertebrates to vertebrates. Immunol. Reviews, 198, 169-84

Spectrométrie de masse (empreintes, quantification, caractérisation, omics) et couplage LC-MS, chromatographie, isolement et caractérisation, microbiologie, relations structures-activité et optimisation moléculaire, tests biologiques (antimicrobiens par exemple), valorisation.

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