LIBio

Un des objectifs des travaux réalisés au LIBio est d’étudier les antagonismes bactériens, leur rôle ainsi que leur impact sur la structuration des communautés microbiennes. Une des voies de valorisation est la conception d’ingrédients fonctionnels.

A partir d’agro-ressources, différentes souches bactériennes appartenant majoritairement au groupe des bactéries lactiques sont sélectionnées par criblage à haut débit via l’utilisation d’un automate pour leurs activités antagonistes. Le rôle de la compétition bactérienne dans les relations entre microorganismes et les équilibres des écosystèmes microbiens est étudié. Parmi les composés intervenant dans les antagonismes bactériens, les peptides antibactériens que sont les bactériocines jouent un rôle notoire. La relation entre la diversité des bactériocines et la structuration des écosystèmes est analysée. Les modes d’action sont analysés par utilisation de plans d’expériences. Les bactériocines sont caractérisées au niveau génétique, moléculaire et leurs mécanismes d’action cellulaire sont caractérisés. Afin de développer des ingrédients fonctionnels à activité biologique ciblée, les peptides bio-actifs naturels sont incorporés dans des structures protéiques, lipidiques ou polysaccharidiques. Cette vectorisation doit permettre d’améliorer leur activité, leur stabilité et de contrôler leur relargage dans les conditions biologiques.

One of the objectives of the LIBio is to study bacterial antagonisms, their role and their impact on microbial communities.

Bacteria, mainly lactic acid bacteria, are selected from agro-resources for their antagonistic activities by high-throughput screening. The role of bacterial competition on microbial ecosystem is investigated. Among the compounds involved in bacterial antagonisms, antibacterial peptides such as bacteriocins are studied in details Bacteriocins are characterized at the genetic, cellular and molecular levels. The mode of action of bacteriocins is analyzed by experimental design. In order to develop different antibacterial ingredients, natural bioactive peptides are vectorized in proteic, lipidic or polysaccharidic structures. This vectorization should improve their activity, stability and control their release under biological conditions.

Equipe «laboratoire d’Ingénierie des Biomolécules» 

Resp. d’équipe: M. LINDER

Correspondant GDR : Anne-Marie REVOL-JUNELLES, anne-marie.revol@univ-lorraine.fr

Adresse complète

Université de Lorraine

ENSAIA

2, avenue de la Forêt de Haye

TSA 40602

F-54518 Vandoeuvre-lès-Nancy Cedex

Code unité

EA 4367

Tutelle(s)

Ministère de la Recherche et de l’Enseignement Supérieur

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://libio.univ-lorraine.fr/

Diffusion of fluorescently labeled bacteriocin from edible nanomaterials and embedded nano-bioactive coatings

Imran M. et al. (2016) Diffusion of fluorescently labeled bacteriocin from edible nanomaterials and embedded nano-bioactive coatings ACS Applied Materials & Interfaces 24, 8(33):21618-21631 10.1021/acsami.6b04621

Recombinant pediocin in Lactococcus lactis: increased production by propeptide fusion and improved potency by co-production with PedC

Back A. et al. (2015) Recombinant pediocin in Lactococcus lactis: increased production by propeptide fusion and improved potency by co-production with PedC Microbial Biotechnology Open access DOI 10.1111/1751- 7915.12285

Liposomal nanodelivery systems using soy and marine lecithin to encapsulate food biopreservative nisin

Imran M. et al. (2015) Liposomal nanodelivery systems using soy and marine lecithin to encapsulate food biopreservative nisin LWT Food Science technology,1 (June): 341–49 10.1016/j.lwt.2014.12.046

Controlled release of nisin from HPMC, sodium caseinate, poly-lactic acid and chitosan for active packaging applications

Imran M. et al. (2014) Controlled release of nisin from HPMC, sodium caseinate, poly-lactic acid and chitosan for active packaging applications Journal of Food Engineering, 143:178-185

Fluorescent Labeling of Nisin Z and Assessment of Anti-listerial Action.

Imran M. et al. (2013) “Fluorescent Labeling of Nisin Z and Assessment of Anti-listerial Action.” J. Microbiol. Meth. 95 (2) 107-113 10.1016/j.foodhyd.2012.04.010

Surface properties of bacteria sensitive and resistant to the class IIa carnobacteriocin Cbn BM1

Jacquet T. et al. (2012) “Surface properties of bacteria sensitive and resistant to the class IIa carnobacteriocin Cbn BM1.” J. Appl. Microbiol. 112(2): 372-382

Antibacterial activity of class IIa bacteriocin Cbn BM1 relies on the physiological state of the target bacteria

Jacquet T. et al. (2012) “Antibacterial activity of class IIa bacteriocin Cbn BM1 relies on the physiological state of the target bacteria.” Res. Microbiol. 163 (5): 323-331 https://doi.org/10.1016/j.resmic.2012.04.001

Microstructure and physico-chemical evaluation of nanoemulsion-based antimicrobial peptides embedded in bioactive packaging films

Imran M. et al. (2012) “Microstructure and physico-chemical evaluation of nanoemulsion-based antimicrobial peptides embedded in bioactive packaging films.” Food Hydrocolloid 29 (2): 407-419 10.1016/j.foodhyd.2012.04.010

Active Food Packaging Evolution: Transformation from Micro- to Nanotechnology

Imran M. et al. (2010) “Active Food Packaging Evolution: Transformation from Micro- to Nanotechnology.” Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 50: 799-821

Cellulose derivative based active coatings: Effects of nisin and plasticizer on physico- chemical and antimicrobial properties of hydroxypropyl methylcellulose films

Imran M. et al. (2010) “Cellulose derivative based active coatings: Effects of nisin and plasticizer on physico- chemical and antimicrobial properties of hydroxypropyl methylcellulose films.” Carbohydrates Polymers, 81 (2): 219-229

Interactions between two carnobacteriocins Cbn BM1 and Cbn B2 from Carnobacterium maltaromaticum CP5 and target bacteria and Caco-2 cells

Jasniewski J. et al. (2009) “Interactions between two carnobacteriocins Cbn BM1 and Cbn B2 from Carnobacterium maltaromaticum CP5 and target bacteria and Caco-2 cells.” Food Chemical Toxicol. 47 : 893-897

Fluorescence anisotropy analysis of the mechanism of action of mesenterocin 52A ; speculations on antimicrobial mechanism.

Jasniewski J. et al. (2008) “Fluorescence anisotropy analysis of the mechanism of action of mesenterocin 52A ; speculations on antimicrobial mechanism.” Appl. Microbiol. Biotechnol., 81: 339-347 https://doi.org/10.1007/s00253-008-1677-x

Synergistic mode of action of mesenterocins 52A and 52B produced by Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR 52

Limonet M. et al. (2004) Synergistic mode of action of mesenterocins 52A and 52B produced by Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR 52. Current Microbiology, 48 (3) : 204-207

Variations in the membrane fatty acid composition of resistant or susceptible Leuconostoc/Weissella strains in the presence or absence of mesenterocin 52A and mesenterocin 52B

Limonet M. et al. (2002) “Variations in the membrane fatty acid composition of resistant or susceptible Leuconostoc/Weissella strains in the presence or absence of mesenterocin 52A and mesenterocin 52B.” Appl. Environ. Microbiol., 68 (6) : 2910-2916

Ponericins, new antibacterial and insecticidal peptides from the venom of the ant Pachycondyla goeldii

Orivel J. et al. (2001) “Ponericins, new antibacterial and insecticidal peptides from the venom of the ant Pachycondyla goeldii.” J. Biol. Chem., 276 : 17823-17829

Biological activities and structural properties of the atypical bacteriocins mesenterocin 52B and leucocin B-TA33a

Corbier C. et al. (2001) “Biological activities and structural properties of the atypical bacteriocins mesenterocin 52B and leucocin B-TA33a.” Appl. Environ. Microbiol. 67 (4) : 1418-1422

Effects of combinations of lactoperoxidase system and nisin on the behavior of Listeria monocytogenes in skim milk

Boussouel N. et al. (2000) “Effects of combinations of lactoperoxidase system and nisin on the behavior of Listeria monocytogenes in skim milk.” Int. J. Food Microbiol., 61 : 169-175

Influence of temperature and pH on production of two bacteriocins by Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR52 during batch fermentation

Krier F. et al. (1998) “Influence of temperature and pH on production of two bacteriocins by Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR52 during batch fermentation.” Appl. Microbiol. Biotechnol., 50 : 359-363

Multiple bacteriocin production by Leuconostoc mesnteroides TA33a, and other Leuconostoc/Weissella strains

Papathanasopoulos M. et al. (1997) “Multiple bacteriocin production by Leuconostoc mesnteroides TA33a, and other Leuconostoc/Weissella strains.” Cur. Microbiol., 34 : 331-335

Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR52 synthesizes two distinct bacteriocins

Revol-Junelles A.M. et al. (1996) “Leuconostoc mesenteroides subsp. mesenteroides FR52 synthesizes two distinct bacteriocins.” Letters Appl. Microbiol., 23 : 120-124

 

criblage à haut débit des activités antibactériennes – vectorisation

Tests biologiques : Tests antibactériens

Autres valorisations : conservation alimentaire – ingrédients fonctionnels

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