Laboratoire des Biomolécules (LBM)

Le laboratoire des biomolécules (LBM) est un laboratoire d’interface en chimie, physique et biologie, spécialisé dans l’étude des interactions peptides-membranes. Plusieurs familles de molécules peptidiques ou peptidomimétiques sont étudiées, leurs interactions avec des membranes biologiques pouvant conduire à des activités différentes, telles que la perméabilisation de membranes (peptides antimicrobiens d’amphibiens), l’internalisation dans les cellules (peptides pénétrants) ou la formation de fibres amyloïdes (peptides A, IAPP). Le LBM joue en particulier un rôle très actif dans la conception et la caractérisation de peptides pénétrants, dérivés d’homéoprotéines ou d’origine synthétique ayant des applications en vectorisation. Le LBM développe des outils originaux et des techniques biophysiques innovantes pour déchiffrer au niveau moléculaire les modes d’action de ces peptides, dans le but d’améliorer leur efficacité ainsi que la sélectivité de reconnaissance des membranes.

Equipe LBM

Resp. de l’équipe : Sandrine SAGAN

Correspondant GDR : Olivier LEQUIN, olivier.lequin@upmc.fr

Adresse complète

Université Pierre et Marie Curie, Boîte 182, 4 place Jussieu,

75252 Paris Cedex 05

Code unité

UMR 7203

Tutelle(s)

UPMC, ENS, CNRS

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://www.labos.upmc.fr/lbm/

<em>ECL1i, d(LGTFLKC), a novel, </em>small peptide that specifically inhibits CCL2-dependent migration

Auvynet C, Baudesson de Chanville C, Hermand P, Dorgham K, Piesse C, Pouchy C, Carlier L, Poupel L, Barthélémy S, Felouzis V, Lacombe C, Sagan S, Salomon B, Deterre P, Sennlaub F, Combadière C. ECL1i, d(LGTFLKC), a novel, small peptide that specifically inhibits CCL2-dependent migration. FASEB J. 2016; 30(6):2370-81. doi: 10.1096/fj.201500116.

Investigating the role of GXXXG motifs in helical folding and self-association of plasticins, Gly/Leu-rich antimicrobial peptides

Carlier L, Joanne P, Khemtémourian L, Lacombe C, Nicolas P, El Amri C, Lequin O. Investigating the role of GXXXG motifs in helical folding and self-association of plasticins, Gly/Leu-rich antimicrobial peptides. Biophys Chem. 2015; 196:40-52. doi: 10.1016/j.bpc.2014.09.004.

Pachymodulin, a new functional formyl peptide receptor 2 peptidic ligand isolated from frog skin has Janus-like immunomodulatory capacities

Lacombe C, Piesse C, Sagan S, Combadière C, Rosenstein Y, Auvynet C. Pachymodulin, a new functional formyl peptide receptor 2 peptidic ligand isolated from frog skin has Janus-like immunomodulatory capacities. J Med Chem. 2015; 58(3):1089-99. doi: 10.1021/jm501018q.

Insight into the mechanism of action of Temporin-SHa, a new broad-spectrum antiparasitic and antibacterial agent

Raja Z., André S., Abbassi F., Humblot V., Lequin O., Bouceba T., Correia I., Casale S., Foulon T., Sereno D., Oury B., Ladram A. Insight into the mechanism of action of Temporin-SHa, a new broad-spectrum antiparasitic and antibacterial agent. PLoS One 2017, 12(3):e0174024. doi: 10.1371/journal.pone.0174024.

 

iologie cellulaire, calorimétrie, dichroïsme circulaire, fluorescence, microbiologie, microscopie, modélisation, RMN, spectrométrie de masse, synthèse peptidique, vectorisation

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