Défenses de l’oeuf, Valorisation, Evolution (DOVE)

L’oeuf d’oiseau est une mine de molécules aux activités variées assurant la protection et accompagnant le développement d’un embryon. Plus de mille protéines différentes ont été identifiées mais leurs fonctions restent pour la plupart encore inconnues à ce jour. Un des objectifs de l’équipe vise à caractériser l’oeuf de consommation et à couver en s’intéressant à la formation et à la caractérisation biochimique et fonctionnelle des défenses naturelles de l’oeuf (coquille, propriétés physico-chimiques et molécules antimicrobiennes) et des structures extra-embryonnaires. Nous explorons également comment l’environnement, la nutrition, le statut physiologique, la génétique de la poule et les conditions de conservation et d’incubation des oeufs, impactent la qualité de l’oeuf de table et de l’oeuf à couver. Les finalités de notre projet d’équipe visent à 1) produire des connaissances fondamentales sur les mécanismes de formation de l’oeuf et les fonctions de ses molécules en lien notamment avec la reproduction et la biominéralisation tout en contribuant à définir la spécificité du modèle « oeuf d’oiseau», à l’aide d’approches évolutives et comparatives entre espèces, 2) proposer des outils pour garantir la qualité des oeufs de table et des oeufs à couver à l’aide d’indicateurs et de biomarqueurs de qualité, et 3) caractériser les différentes activités biologiques des molécules de l’oeuf en vue d’une application en Santé et en Agroalimentaire.

Principales activités de l’équipe DOVE :

Criblage des constituants et des activités biologiques de l’oeuf par compartiment / Intégration des données à haut débit (transcriptomique et protéomique)
Etude des mécanismes de biominéralisation de la coquille
Purification de protéines/peptides antimicrobiens de l’oeuf et caractérisations biochimique, structurale et fonctionnelle (activités antimicrobiennes, immunomodulatrices, anti-cancer, liées à la fertilité des spermatozoïdes, à la biominéralisation…)
Recherche et caractérisation de domaines et motifs antimicrobiens dans les protéines de l’oeuf (analyse bioinformatique des séquences, hydrolyse des protéines)
Exploration de la variabilité phénotypique de l’activité antimicrobienne de fractions, ou de protéines/peptides purifiés en fonction de la physiologie de la poule, de ses conditions d’élevage (incluant son milieu, notamment microbien), du stockage des oeufs et au cours du développement embryonnaire
Evolution phylogénétique des protéines et peptides de l’oeuf de poule

Equipe «Défenses de l’oeuf, Valorisation, Evolution» (DOVE)

Resp. de l’équipe : Joël GAUTRON et Sophie REHAULT-GODBERT

Correspondant GDR : Nicolas GUYOT, nicolas.guyot@inra.fr

Adresse complète

Unité de Recherches Avicoles

INRA Val de Loire

37380 Nouzilly

Code unité

INRA UR0083

Tutelle(s)

INRA

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://www.val-de-loire.inra.fr/recherches_avicoles

Characterization of egg white antibacterial properties during the first half of incubation: A comparative study between embryonated and unfertilized eggs

Guyot N. et al. (2016) “Characterization of egg white antibacterial properties during the first half of incubation: A comparative study between embryonated and unfertilized eggs” Poult Sci 95(12):2956- 2970. DOI: 10.3382/ps/pew271

Egg serpins: The chicken and/or the egg dilemma

Dombre C. et al. (2016) “Egg serpins: The chicken and/or the egg dilemma” Semin Cell Dev Biol 62:120-132. DOI: 10.1016/j.semcdb.2016.08.019

Proteomic analysis of egg white heparin-binding proteins: towards the identification of natural antibacterial molecules

Guyot N. et al. (2016) “Proteomic analysis of egg white heparin-binding proteins: towards the identification of natural antibacterial molecules” Sci Rep. 6:27974. DOI: 10.1038/srep27974

Three-dimensional NMR structure of Hen Egg Gallin (Chicken Ovodefensin) reveals a new variation of the β-defensin fold

Hervé V. et al. (2014) “Three-dimensional NMR structure of Hen Egg Gallin (Chicken Ovodefensin) reveals a new variation of the β-defensin fold.” J Biol Chem. 289 7211-7220. DOI: 10.1074/jbc.M113.507046

Passive maternal exposure to environmental microbes selectively modulates the innate defences of chicken egg white by increasing some of its antibacterial activities

Bedrani L. et al. (2013) “Passive maternal exposure to environmental microbes selectively modulates the innate defences of chicken egg white by increasing some of its antibacterial activities.” BMC Microbiol. 13:128. DOI: 10.1186/1471-2180-13-128

Ovalbumin-related Protein X Is a Heparin-binding Ov-Serpin Exhibiting Antimicrobial Activities.

Réhault-Godbert S. et al. (2013) “Ovalbumin-related Protein X Is a Heparin-binding Ov-Serpin Exhibiting Antimicrobial Activities.” J Biol Chem. 288(24):17285-95. DOI: 10.1074/jbc.M113.469759

Systemic administration of lipopolysaccharide in laying hens stimulates antimicrobial properties of egg white against Staphylococcus aureus

Bedrani L. et al. (2013) “Systemic administration of lipopolysaccharide in laying hens stimulates antimicrobial properties of egg white against Staphylococcus aureus.” Vet Immunol Immunopathol. 152(3-4):225-36. DOI: 10.1016/j.vetimm.2012.12.014

Antimicrobial potential of egg yolk ovoinhibitor, a multidomain Kazal-like inhibitor of chicken egg

Bourin M. et al. (2011) “Antimicrobial potential of egg yolk ovoinhibitor, a multidomain Kazal-like inhibitor of chicken egg.” J Agric Food Chem. 59(23):12368-74. DOI: 10.1021/jf203339t.

Ovocalyxin-36 and other LBP/BPI/PLUNC-like proteins as molecular actors of the mechanisms of the avian egg natural defences

Gautron J. et al. (2011) “Ovocalyxin-36 and other LBP/BPI/PLUNC-like proteins as molecular actors of the mechanisms of the avian egg natural defences.” Biochem Soc Trans. 39(4):971-6. Review. DOI: 10.1042/BST0390971.

Effect of temperature and time of storage on protein stability and anti- salmonella activity of egg white.

Réhault-Godbert S. et al. (2010) “Effect of temperature and time of storage on protein stability and anti- salmonella activity of egg white.” J Food Prot. 73(9):1604-12. DOI: 10.4315/0362-028X-73.9.1604

Purification and characterization of avian beta-defensin 11, an antimicrobial peptide of the hen egg

Hervé-Grépinet V. et al. (2010) “Purification and characterization of avian beta-defensin 11, an antimicrobial peptide of the hen egg.” Antimicrob Agents Chemother. 54(10):4401-9. doi: 10.1128/AAC.00204-10

Gallin; an antimicrobial peptide member of a new avian defensin family, the ovodefensins, has been subject to recent gene duplication

Gong D. et al. (2010) “Gallin; an antimicrobial peptide member of a new avian defensin family, the ovodefensins, has been subject to recent gene duplication.” BMC Immunol. 11:12. DOI: 10.1186/1471- 2172-11-12.

Estimations of repeatability and heritability of egg albumen antimicrobial activity and of lysozyme and ovotransferrin concentrations

Sellier N. et al. (2007) “Estimations of repeatability and heritability of egg albumen antimicrobial activity and of lysozyme and ovotransferrin concentrations.” Br Poult Sci. 48(5):559-66. DOI: 10.1080/00071660701592367

Avian beta-defensin nomenclature: a community proposed update

Lynn D.J. et al. (2007) “Avian beta-defensin nomenclature: a community proposed update.” Immunol Lett. 110(1):86-9. DOI: 10.1016/j.imlet.2007.03.007

Isolation and characterization of antimicrobial proteins and peptide from chicken liver

Li G.H. et al. (2007) “Isolation and characterization of antimicrobial proteins and peptide from chicken liver.” J Pept Sci. 13(6):368-78. DOI: 10.1002/psc.851

Cloning of ovocalyxin-36, a novel chicken eggshell protein related to lipopolysaccharide-binding proteins, bactericidal permeability-increasing proteins, and plunc family proteins

Gautron J. et al. (2007) “Cloning of ovocalyxin-36, a novel chicken eggshell protein related to lipopolysaccharide-binding proteins, bactericidal permeability-increasing proteins, and plunc family proteins.” J Biol Chem. 282(8):5273-86. DOI: 10.1074/jbc.M610294200

Antimicrobial proteins in chicken reproductive system

Silphaduang U. et al. (2006) “Antimicrobial proteins in chicken reproductive system.” Biochem Biophys Res Commun. 340(2):648-55. DOI: 10.1016/j.bbrc.2005.12.054

Development of an ELISA for quantifying lysozyme in hen egg white

Vidal M.L. et al. (2005) “Development of an ELISA for quantifying lysozyme in hen egg white.” J Agric Food Chem. 53(7):2379-85. DOI: 10.1021/jf048692o

Identification, extraction et purification ; Puces à ADN et oligonucléotides, RT-qPCR ; Peptidomique/protéomique, transcriptomique ; Clonage, expression et criblage à haut débit des activités antibactériennes ; Tests antibactériens ; Régulation/Stabilité des PAMs ; Microscopie à fluorescence ; Modélisation moléculaire, modélisation par homologie, & docking ; Spectrométrie de masse ; Analyses bioinformatiques ; Relations structures-activité.

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