Chimie Peptidomimétique

L’équipe s’intéresse à deux familles de peptides à activité antibactérienne capables d’interférer de manière spécifiques avec des processus vitaux pour la bactérie (réplication de l’ADN, synthèse de protéines) et privilégie une approche basée sur la structure pour concevoir des composés plus actifs en vue d’une possible valorisation (modèles d’infection, résistance, délivrance dans la bactérie). Il s’agit :

1) De peptides antimicrobiens naturels riches en proline (PrAMPs) et leurs dérivés possédant la capacité de bloquer le tunnel du ribosome (coll. Axel Innis, IECB, Pessac, )

2) De peptides conçus pour interférer avec l’activité des polymérases bactériennes. Ces peptides sont des ligands de l’anneau de processivité de polymérases bacteriennes. L’interaction est sélective en fonction du type (gram+ ou Gram-) de bactérie (coll D. Burnouf, IBMC, Strasbourg)

L’équipe a également un intérêt autour de la fonctionnalisation des surfaces par des composés antibactériens dans le cadre d’une collaboration avec Vincent Humblot (UPMC, Paris).

Equipe « Chimie Peptidomimétique»

Resp. de l’équipe : Gilles GUICHARD

Correspondant GDR : Gilles GUICHARD, g.guichard@iecb.u-bordeaux.fr

Adresse complète

Allée Geoffroy St Hilaire Bat B14

33615 PESSAC CEDEX

Code unité

UMR5248

Tutelle(s)

Université de Bordeaux – CNRS – Institut Polytechnique de Bordeaux

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://www.cbmn.u-bordeaux.fr/

Proline-rich antimicrobial peptides targeting protein synthesis

Graf, M. et al. Proline-rich antimicrobial peptides targeting protein synthesis. Natural Product Reports (2017). DOI : 10.1039/C7NP00020K

Proteolytically Stable Foldamer Mimics of Host-Defense Peptides with Protective Activities in a Murine Model of Bacterial Infection

Teyssières, E. et al. Proteolytically Stable Foldamer Mimics of Host-Defense Peptides with Protective Activities in a Murine Model of Bacterial Infection. J. Med. Chem. 59, 8221-8232 (2016). DOI : 10.1021/acs.jmedchem.6b00144

Antimicrobial peptides target ribosomes

Wilson, D.N., Guichard, G. & Innis, C.A. Antimicrobial peptides target ribosomes. Oncotarget 6, 16826-16827 (2015). DOI : 10.18632/oncotarget.4839

The proline-rich antimicrobial peptide Onc112 inhibits translation by blocking and destabilizing the initiation complex

Seefeldt, A.C. et al. The proline-rich antimicrobial peptide Onc112 inhibits translation by blocking and destabilizing the initiation complex. Nat Struct Mol Biol 22, 470-475 (2015). DOI : 10.1038/nsmb.3034

Differential Modes of Peptide Binding onto Replicative Sliding Clamps from Various Bacterial Origins

Wolff, P. et al. Differential Modes of Peptide Binding onto Replicative Sliding Clamps from Various Bacterial Origins. J. Med. Chem. 57, 7565-7576 (2014). DOI : 10.1021/jm500467a

Solid state NMR studies of oligourea foldamers: Interaction of 15N- labelled amphiphilic helices with oriented lipid membranes

Aisenbrey, C., Pendem, N., Guichard, G. & Bechinger, B. Solid state NMR studies of oligourea foldamers: Interaction of 15N- labelled amphiphilic helices with oriented lipid membranes. Org. Biomol. Chem. 10, 1440-1447 (2012). DOI : 10.1039/C1OB06278F

Structure-Based Design of Short Peptide Ligands Binding onto the E. coli Processivity Ring

Wolff, P. et al. Structure-Based Design of Short Peptide Ligands Binding onto the E. coli Processivity Ring. J. Med. Chem. 54, 4627-4637 (2011). DOI : 10.1021/jm200311m

Experimental and Theoretical Study of the Vibrational Spectra of Oligoureas: Helical versus beta-Sheet-Type Secondary Structures

Cavagnat, D., Claudon, P., Fischer, L., Guichard, G. & Desbat, B. Experimental and Theoretical Study of the Vibrational Spectra of Oligoureas: Helical versus beta-Sheet-Type Secondary Structures. J. Phys. Chem. B 115, 4446-4452 (2011). DOI : 10.1021/jp1109674

Consequences of Isostructural Main-Chain Modifications for the Design of Antimicrobial Foldamers

Claudon, P. et al. Consequences of Isostructural Main-Chain Modifications for the Design of Antimicrobial Foldamers: Helical Mimics of Host-Defense Peptides Based on a Heterogeneous Amide/Urea Backbone. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 49, 333-336 (2010). DOI : doi.org/10.1002/anie.200905591

design basé sur la structure, polymerase, anneaux de processivité, ribosome

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