LIENSs (BCBS/BIOFEEL)

Notre expertise concerne les peptides bioactifs d’origine naturelle. Nous cherchons ainsi à obtenir et à caractériser de nouveaux peptides d’intérêt produits par les microorganismes (bactéries) ou extraits à partir d’organismes marins ou terrestres, et à comprendre leurs mécanismes d’action. Nous travaillons également à la caractérisation de leurs voies de biosynthèses et à leur contrôle (biologie de synthèse) dans le but de bioproduire des nouveaux dérivés d’antibiotiques.

Pendant plus de 8 ans, nous avons travaillé notamment sur la caractérisation de bactériocines et plus particulièrement celles produites par les bactéries Gram négatives, les microcines. Nous avons ainsi acquis des compétences et un savoir-faire dans le domaine des bactériocines allant de la recherche de souches produisant de nouvelles molécules, à l’étude des systèmes génétiques des peptides et leur régulation, à la compréhension de leurs mécanismes d’action, à la purification et à la détermination des structures primaires des molécules.

Actuellement, nous étudions des PAM d’origine bactérienne, produits par voie ribosomique (bactériocines) et non-ribosomique, issus de deux niches écologiques : des biofilms marins et des biofilms pulmonaires. Nos travaux portent sur l’étude des systèmes génétiques à l’origine de leur production, sur la production/purification de ces molécules ainsi que sur le contrôle de leur toxicité. Nous travaillons également sur des modifications des systèmes génétiques à l’origine de la production de peptides non- ribosomiques dans le but de bioproduire des dérivés aux propriétés pharmacologiques améliorées. Le premier objectif de ces travaux est de comprendre les processus par lesquels les acteurs microbiens de biofilms marins interagissent.

Au laboratoire, il existe également d’autres peptides marins possédant une activité biologique intéressante (anticancéreuse, anti-obésité, cytotoxiques pour l’huître…) et dont l’activité antimicrobienne éventuelle sera étudiée.

Equipe « BCBS / LIENSs» 

Resp. de l’équipe : Ingrid FRUITIER-ARNAUDIN

Correspondant GDR : Sophie SABLE, sophie.sable@univ-lr.fr

Adresse complète

LIENSs – Université de La Rochelle

Faculté des Sciences, Bât. Marie Curie

Avenue Michel Crépeau

17042 La Rochelle cedex 01, France

Code unité

UMR 7266 CNRS-Université de La Rochelle

Tutelle(s)

Université / CNRS

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://lienss.univ-larochelle.fr/Equipe-AMES

Characterization of the colistin (polymyxin E1 and E2) biosynthetic gene cluster.

Tambadou, F., Caradec, T., Gagez, A.-L., Bonnet, A., Sopéna, V., Bridiau, N., Thiéry, V., Didelot, S., Barthélémy, C., Chevrot R. 2015. Characterization of the colistin (polymyxin E1 and E2) biosynthetic gene cluster. Archives of Microbiology 197 (4): 521-532. DOI: 10.1007/s00203-015-1084-5

Novel nonribosomal peptide synthetase (NRPS) genes sequenced from intertidal mudflat bacteria

Tambadou F., Lanneluc I., Sablé S., Klein G., Doghri I., Sopena V., Didelot S., Barthélémy C., Thiery V., Chevrot R. 2014. Novel nonribosomal peptide synthetase (NRPS) genes sequenced from intertidal mudflat bacteria. FEMS Microbiol Lett. 357(2):123-30. DOI: 10.1111/1574-6968.12532

A Novel Depsipeptide Produced by Paenibacillus alvei 32 Isolated from a Cystic fibrosis Patient

Chevrot R., Didelot S., Van den Bossche L., Tambadou F., Caradec T., Marchand P., Izquierdo E., Sopéna V., Caillon J., Barthélémy C., Van Schepdael A., Hoogmartens J. 2013. A Novel Depsipeptide Produced by Paenibacillus alvei 32 Isolated from a Cystic fibrosis Patient. Probiotics and Antimicrobial Proteins, 5 : 18-25. DOI: 10.1007/s12602-012-9121-z

Structure and biological aspects of microcin L, an antibiotic peptide produced by Escherichia coli

Lanneluc I., Sablé S. 2013. Structure and biological aspects of microcin L, an antibiotic peptide produced by Escherichia coli. Recent Res. Devel. Antimicrob. Agents & Chemother. 7 : 23-49. ISBN: 978-81-308-0465-1.

Identification of Three Novel B. thuringiensis Strains that Produce the Thuricin S bacteriocin

Chehimi S., Limam F., Lanneluc L., Delalande F., van Dorsselaer A., Sablé S. 2012. Identification of Three Novel B. thuringiensis Strains that Produce the Thuricin S bacteriocin. Bt Research, 3 : 3-10. DOI: 10.5376/bt.2012.03.0002

Mechanism of Bactericidal Activity of Microcin L in Escherichia coli and Salmonella enterica

Morin N., Lanneluc I., Connil N., Cottenceau G., Pons A.M., Sablé S. 2011. Mechanism of Bactericidal Activity of Microcin L in Escherichia coli and Salmonella enterica. Antimicrob. Agents Chemother. 55 : 997–1007. DOI: 10.1128/AAC.01217-10

Mode of action of thuricin S, a new class IId bacteriocin from Bacillus thuringiensis

hehimi S., Pons A.M., Sablé S., Hajlaoui M.R., et Limam F. 2010. Mode of action of thuricin S, a new class IId bacteriocin from Bacillus thuringiensis. Can. J. Microbiol. 56 :162-167. DOI: 10.1139/W09-125

Purification and partial amino acid sequence of thuricin S, a new anti-Listeria bacteriocin from Bacillus thuringiensis

Chehimi S., Delalande F., Sablé S., Hajlaoui M.R., Van Dorsselaer A., Limam F. et Pons A.M. 2007. Purification and partial amino acid sequence of thuricin S, a new anti-Listeria bacteriocin from Bacillus thuringiensis. Can. J. Microbiol. 53 : 284-290. DOI: 10.1139/W06-116

Genetic analysis and complete primary structure of microcin L

Pons A.M., Delalande F., Duarte M., Benoit S., Lanneluc I., Sablé S., Van Dorsselaer A. et Cottenceau G. 2004. Genetic analysis and complete primary structure of microcin L. Antimicrob. Agents Chemother. 48 : 505-513. DOI: 10.1128/AAC.48.2.505-513.2004

Wild-type Escherichia coli producing microcins B17, D93, J25 and L ; Cloning of genes for microcin L production and immunity

Sablé S., Duarte M., Bravo D., Lanneluc I., Pons A.M., Cottenceau G., Moreno F. 2003. Wild-type Escherichia coli producing microcins B17, D93, J25 and L ; Cloning of genes for microcin L production and immunity. Can. J. Microbiol. 49 : 357-361. PubMed ID: 12897830

New developments in non-post translationally modified microcins

Pons A.M., Lanneluc I., Cottenceau G., Sablé S. 2002. New developments in non-post translationally modified microcins. Biochimie 84 : 531-537. DOI: 10.1016/S0300-9084(02)01416-5

Antibacterial activity evaluation of Microcin J25 against Diarrheagenic Escherichia coli

Sablé S., Pons A.M., Cottenceau G. 2000. Antibacterial activity evaluation of Microcin J25 against Diarrheagenic Escherichia coli. Appl. Environ. Microbiol. 66 : 4595-4597. DOI: 10.1128/AEM.66.10.4595-4597.2000

Mentions légales

CNRS – Centre National de la Recherche Scientifique
3, rue Michel-Ange
75794 Paris cedex 16 – France
Téléphone : +33 1 44 96 40 00
Télécopie : +33 1 44 96 53 90
Directeur de la publication : Céline LANDON
Hébergeur : CNRS – Centre National de la Recherche Scientifique
3, rue Michel-Ange
75794 Paris cedex 16 – France
Téléphone : +33 1 44 96 40 00
Télécopie : +33 1 44 96 53 90
conditions d’utilisation :
Mention relative à la déclaration CNIL du site CNRS :
« Ce site web, qui comporte des informations nominatives concernant les personnels du CNRS et de ses partenaires, a fait l’objet d’une déclaration auprès de la CNIL (avis n° 650931). Conformément à la loi n° 78-17 du 6 janvier 1978, relative à l’Informatique, aux Fichiers et aux Libertés (article 38, 39, 40), vous disposez d’un droit d’accès, de rectification et de suppression des données vous concern ant, en ligne sur ce site. Pour exercer ce droit, vous pouvez vous adresser au webmaster »
Clause de non responsabilité :
« La responsabilité du CNRS ne peut, en aucune manière, être engagées quant au contenu des informations figurant sur ce site ou aux conséquences pouvant résulter de leur utilisation ou interprétation »
Propriété intellectuelle :
« Le site du CNRS est une œuvre de création, propriét é exclusive du CNRS, protégé par la législation française et internationale sur le droit de la propriété intellectuelle. Aucune reproduction ou représentation ne peut être réalisée en contravention avec les droits du CNRS issus de la législation susvisée »

Web master: Emilie PARENT- site http://www.mufopam.cnrs.fr 

<script type="text/javascript"><!-- [et_pb_line_break_holder] -->jQuery(document).ready(function() {<!-- [et_pb_line_break_holder] -->jQuery('.popup-2').click(function(e) {<!-- [et_pb_line_break_holder] -->e.preventDefault();<!-- [et_pb_line_break_holder] --><!-- [et_pb_line_break_holder] -->jQuery.magnificPopup.open({<!-- [et_pb_line_break_holder] -->items: {src: jQuery(this).attr('href')},<!-- [et_pb_line_break_holder] -->type: 'inline',<!-- [et_pb_line_break_holder] -->closeMarkup:'<button title="Fermer(esc)" type="button" class="mfp-close">×</button>'<!-- [et_pb_line_break_holder] -->});<!-- [et_pb_line_break_holder] -->});<!-- [et_pb_line_break_holder] -->});<!-- [et_pb_line_break_holder] --></script>