Biogenèse des Signaux Peptidiques (BIOSIPE)
Les peptides bioactifs (neuropeptides, hormones, etc.) jouent un rôle clé dans plusieurs processus physiologiques et pathologiques. Les peptides (naturels ou dérivés) sont de plus en plus utilisés comme agents thérapeutiques et leur caractérisation structurale et fonctionnelle ouvre la voie à de nouvelles pharmacopées. La peau des amphibiens contient des quantités importantes de peptides qui sont identiques ou analogues à ceux produits chez les Mammifères. Cette chimiothèque naturelle peut être exploitée pour découvrir de nouveaux peptides endogènes d’intérêt pharmacologique ou thérapeutique.
Une des thématiques de recherche développée par l’équipe BIOSIPE utilise la richesse et la diversité du peptidome de la peau d’amphibien dans le but d’identifier de nouveaux effecteurs impliqués dans le système immunitaire inné. Notre équipe a caractérisé plusieurs PAM appartenant à différentes familles (dermaseptines, phylloxines, dermatoxines, plasticines, phylloseptines) et a défini leurs cibles et leurs mécanismes d’action. Actuellement, nous nous intéressons à de petits PAM cationiques (8-17 résidus) de la famille des temporines, qui ont été isolés à partir de la grenouille nord-africaine Pelophylax saharicus. Ces PAM, appelés temporines SH, possèdent un large spectre d’action antimicrobien, incluant des bactéries multi-résistantes et des parasites.
Les temporines servent actuellement d’outils pour analyser le mécanisme d’action antiparasitaire des PAM qui reste aujourd’hui inconnu. Des études de relation structure-activité sont aussi réalisées pour développer une nouvelle classe de médicaments peptidiques qui pourraient être utilisés pour lutter contre les bactéries multi-résistantes, les biofilms et les parasites.
Equipe « Biogenèse des Signaux Peptidiques »
Resp. de l’équipe : Thierry FOULON
Correspondant GDR : Ali LADRAM, ali.ladram@upmc.fr
Institut de Biologie Paris-Seine (IBPS) FR 3631 UPMC-CNRS Université Pierre et Marie CURIE (UPMC) Bâtiment A, 5ème étage, case courrier 29 7 Quai Saint-Bernard 75252 Paris cedex 05 |
Code unité
FR 3631 |
Tutelle(s)
UPMC et CNRS |
Adresse internet du laboratoire ou institut
Insight into the mechanism of action of temporin-SHa, a new broad-spectrum antiparasitic and antibacterial agent
Selective amino acid substitution reduces cytotoxicity of the antimicrobial peptide mastoparan
Antimicrobial peptides from frog skin: biodiversity and therapeutic promises
Structure-activity relationship-based optimization of small temporin-SHf analogs with potent antibacterial activity
Effects of residue 5-point mutation and N-terminus hydrophobic residues on temporin-SHc physicochemical and biological properties
Temporin-SHa peptides grafted on gold surfaces display antibacterial activity
Structure, antimicrobial activities and mode of interaction with membranes of novel phylloseptins from the Painted-belly Leaf Frog, Phyllomedusa sauvagii
Dermaseptins
Antibacterial and leishmanicidal activities of temporin-SHd, a 17-residue long membrane-damaging peptide
Antitumor and angiostatic peptides from frog skin secretions
Temporin-SHf, a new type of phe-rich and hydrophobic ultrashort antimicrobial peptide
Mechanism of antibacterial action of dermaseptin B2: interplay between helix- hinge-helix structure and membrane curvature strain
Solution structure and model membrane interactions of temporins-SH, antimicrobial peptides from amphibian skin. A NMR spectroscopy and differential scanning calorimetry study
Isolation, characterization and molecular cloning of new temporins from the skin of the North African ranid Pelophylax saharica
A consistent nomenclature of antimicrobial peptides isolated from the subfamily Phyllomedusinae
The plasticins: membrane adsorption, lipid disorders, and biological activity
Dermaseptin S9, an alpha-helical antimicrobial peptide with a hydrophobic core and cationic termini
Membrane association, electrostatic sequestration, and cytotoxicity of Gly- Leu-rich peptide orthologs with differing functions
Identification, isolement et purification ; synthèse chimique ; peptidomique ; tests antibactériens ; tests de perméabilité membranaire/dépolarisation ; tests hémolytiques ; dichroïsme circulaire ; spectrométrie de masse ; résonance de plasmon de surface (Biacore) ; relation structure- activité ; liposomes (MLV, LUV) ; fonctionnalisation de surface ; valorisation.
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