Biocat

The Biocat group of the CBM laboratory is interested in understanding the underlying mechanisms of cofactors or co-substrates used in enzyme catalysis. As model systems, the S-adenosyl- L-methionine (SAM)-[Fe-S]- dependent enzymes that employ radical chemistry in catalysis have been selected. In the past, our favorite systems were the biosynthesis of the hyper modified nucleoside ms2i6A and msD89 found in some tRNAs and ribosomal S12 protein, respectively. Through the investigation of the MiaB/RimO metalloproteins and other Radical-SAM enzymes our group is recognized as a specialist on the Radical-SAM family. The group’s main activity is to produce and characterize soluble and active metalloenzymes involved in very challenging biosynthetic pathways as the ones described above. It has clear competences on manipulating proteins under controlled inert atmosphere and has also a good experience in the enzymology of these enzymes.

The antimicrobial peptide project, namely the biosynthesis of the RumC sactipeptides, is clearly related to our expertise since the two RumMc1 and RumMc2 maturases involved in the synthesis of the RumC peptides belong to the Radical-SAM superfamily. Our objectives are to understand the biosynthetic pathways of the RumC peptides, to fully characterize these compounds and finally to contribute to the development of new RumC based molecules. The overall strategy may provide new routes for the production of synthetic bacteriocins with increased stability and biological activities compared to the natural RumC peptides.

Equipe « Biocat »

Resp. de l’équipe : Sandrine OLLAGNIER de CHOUDENS

Correspondant GDR : Victor DUARTE, victor.duarte@cea.fr

Adresse complète

17 rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9

Code unité

UMR 5249

Tutelle(s)

CEA, CNRS, UGA (Université Grenoble Alpes)

Adresse internet du laboratoire ou institut

http://www.cea.fr/drf/big/CBM

Métalloprotéines, enzymes Radical-SAM, sactipeptides, Ruminococcus gnavus

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