Analyse et Modélisation
Une partie des activités de recherche du groupe « Analyse et Modélisation » est consacrée à l’analyse par RMN et modélisation moléculaire de la structure de peptides et de protéines. L’objectif est d’établir des relations entre leur structure 3D et leur fonction biologique.
Les peptides les plus étudiés par notre équipe sont les neuropeptides, peptides originaires du système nerveux central ou des cellules sécrétoires. Ils peuvent agir en tant que neurotransmetteurs, neuromodulateurs et hormones, contrôlant ou influençant ainsi de nombreux types de comportements biologiques. Mais diverses sollicitations ayant conduit à des collaborations encore actives nous ont amenés à étudier des peptides antimicrobiens. Ainsi, nous avons participé à l’étude structurale de peptaïbols et de microcines, en collaboration avec l’équipe du Pr. S. Rebuffat (Equipe MDECEM, Laboratoire MCAM, UMR 7245, Museum d’Histoire Naturelle, Paris). Nous avons également caractérisé la structure secondaire de peptides issus d’amphibiens en collaboration avec le Pr. John Michael Conlon (University of Ulster, Coleraine, Royaume-Uni). A l’heure actuelle, nous sommes impliqués dans l’étude structurale de peptides antimicrobiens isolés de venin de fourmi, en collaboration avec l’équipe du Pr. M. Treilhou (Equipe VacBio EA 4357, PRES Université de Toulouse) ainsi que dans l’identification des mécanismes moléculaires impliqués dans la formation des biofilms bactériens et la résistance aux inhibiteurs et en particulier aux peptides antimicrobiens, en collaboration avec l’équipe du Dr. T Jouenne (Equipe BRICS, laboratoire PBS, UMR 6270 CNRS, Université de Rouen).
Equipe «Analyse et Modélisation»
Resp. de l’équipe : Hassan OULYADI
Correspondant GDR : Isabelle SEGALAS-MILAZZO, isabelle.milazzo@univ-rouen.fr
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Bâtiment IRCOF – 1, rue Tesnière – 76 821 MONT-SAINT- AIGNAN Cedex |
Code unité
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UMR 6014 |
Tutelle(s)
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Normandie Univ – Université de Rouen – INSA de Rouen – CNRS |
Adresse internet du laboratoire ou institut
http://www.lab-cobra.fr/thematique/rmn-modelisation-moleculaire
Biochemical and biophysical combined study of bicarinalin, an ant venom antimicrobial peptide
The outer membrane porin OmpW of Acinetobacter baumannii is involved in iron uptake and colistin binding.
Insulin-releasing and cytotoxic properties of the frog skin peptide, tigerinin-1R: a structure-activity study.
Identification and characterization of a novel antimicrobial peptide from the venom of the ant Tetramorium bicarinatum.
Synthesis, conformational analysis, and biological properties of the dicarba derivative of the antimicrobial peptide, brevinin-1BYa
Structure-function relationships of CarO, the carbapenem resistance-associated outer membrane protein of Acinetobacter baumannii
Thermolysin- linearized microcin J25 retains the structured core of the native macrocyclic peptide and displays antimicrobial activity.
Solution structure of microcin J25, the single macrocyclic antimicrobial peptide of Escherichia coli.
Chara -bend ribbon spiral generated by the repeating (Xaa-Yaa-Aib-Pro) motif: the solution structure of harzianin HC IX, a 14-residue peptaibol forming voltage- dependent ion channels
Dichroïsme circulaire, Résonance Magnétique Nucléaire (RMN), modélisation moléculaire, interactions, docking, modélisation par homologie, relations structure-activité
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