Aspects Moléculaires du Vivant
Deux groupes thématiques de l’équipe « Aspects moléculaires du Vivant » sont impliquées dans le GDR MuFOPAM :
Le groupe « Protéines de Synthèse et Chimie Bioorthogonale » apporte des solutions originales aux verrous actuels rencontrés dans le domaine de la production de protéines par synthèse chimique, pour des applications de décryptage de mécanismes biologiques via des outils conçus sur-mesure (chemical biology) ou de découverte de nouveaux médicaments : développement de nouveaux bras N-terminaux, peptides crypto-thioesters, ligation triazole peptidomimétique. Le groupe possède également une expertise pointue dans la synthèse des peptides riches en disulfure (DRPs) de type PAMs, entomotoxines, ou issus d’animaux venimeux. En particulier, le groupe maitrise leur repliement oxydatif pour obtenir la connectivité naturelle des ponts disulfure. Les méthodologies de synthèse par ligation dévellopées dans le groupe permettent maintenant de synthétiser des DRP très longs, particulièrement difficiles d’accès par les méthodes classiques.
Le groupe thématique « RMN des biomolécules » est expert en détermination de structure 3D de biomolécules à partir des données RMN homo ou hétéronucléaire. Les petites protéines de défense riches en cystéines, identifiées à partir de la biodiversité (insectes, oiseaux, plantes, mollusques,…) constitue un axe important de nos recherches. Nous concentrons nos efforts sur la caractérisation structurale de PAMs ou d’entomotoxines, avec pour objectif d’élucider leur(s) mécanisme(s) d’action à l’échelle atomique et leur filiation. Par exemple, nous avons déterminé successivement les premières structures 3D de défensine d’insectes antibactérienne (défensine A), de défensine d’insecte antifongique (drosomycine), de défensine d’oiseaux (Sphéniscine), d’ovo-défensine (Galline). Puis nous élargissons les études à d’autres membres de ces familles pour mieux comprendre les relations entre structure et activité(s) qu’elles soient antimicrobiennes ou non-antimicrobiennes.
Equipe « Aspects Moléculaire du Vivant »
Resp. de l’équipe : Vincent AUCAGNE
Correspondant GDR : Céline LANDON, celine.landon@cnrs-orleans.fr
Adresse complète
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Centre de Biophysique Moléculaire CNRS UPR4301 Rue Charles Sadron 45071 Orléans Cedex 02 |
Code unité
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UPR4301 |
Tutelle(s)
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CNRS |
Adresse internet du laboratoire ou institut
Armadillidin H, a Glycine-Rich Peptide from the Terrestrial Crustacean Armadillidium vulgare, Displays an Unexpected Wide Antimicrobial Spectrum with Membranolytic Activity
The nuclear magnetic resonance solution structure of the synthetic AhPDF1.1b plant defensin evidences the structural feature within the gamma-motif
The Unusual Resistance of Avian Defensin AvBD7 to Proteolytic Enzymes Preserves Its Antibacterial Activity
3D NMR structure of hen egg gallin (chicken ovo-defensin) reveals a new variation of the beta-defensin fold
Initial insights into the structure-activity relationships of avian β-defensins
Molecular requirements for the insecticidal activity of the plant peptide PA1b
A folded and functional synthetic PA1b, an interlocked entomotoxic miniprotein
Primary structure and antibacterial activity of chicken bone marrow-derived ß-defensins
straightforward method for automated Fmoc- based synthesis of bio-inspired peptide crypto-thioesters
A native chemical ligation strategy to overcome side reactions during Fmoc-based synthesis of C-terminal cysteine-containing peptides
Highly efficient synthesis of cysteine-rich cyclic peptides through intramolecular native chemical ligation of N-Hnb-Cys peptide crypto-thioesters
Imaging of extracellular cathepsin S activity by a selective near infrared fluorescence substrate-based probe
Substrate-derived triazolo- and azapeptides as inhibitors of cathepsins K and S
Synthèse chimique : phase solide ; ligation native ; ligation peptidomimétique ; repliemenent oxydatif ; Biologie structurale ; Structure, Interactions moléculaires, dynamique ; Modélisation moléculaire, modélisation par homologie, docking ; Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) ; bioinformatique ; Relations structures-activité
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